Alpha-2-Antiplasmin

Alpha-2-antiplasmin ist ein Mitglied der Protein Superfamilie der Serine-Protease Inhibitoren. Es ist ein einkettiges Glykoprotein mit einem Molekulargewicht von 70 kDa und fungiert als der hauptsächliche Inhibitor von Plasmin in Plasma. Plasmin wird dadurch in einer schnellen Reaktion   inhibiert, wobei in der ersten Phase die C-terminale Region des alpha-2-antiplasmin reversibel an die Lysin-Bindungsstellen von Plasmin bindet und in einem zweiten Schritt der Serin-Rest im aktiven Zentrum des Plasmins mit der reaktiven Spaltstelle (Arg-354 – Met-355) im alpha-2-antiplasmin reagiert. .

In Folge wird ein 11 kDa C-terminales Peptid freigesetzt, welches aber nicht-kovalent an die erste Lysin-Bindungsstelle des Plasmins gebunden bleibt.

Alpha-2-Antiplasmin bindet an die alpha-Kette des Fibrins über eine Bindungsstelle nahe seines N-Terminus. Daher konkurriert freies alpha-2-antiplasmin mit Plasminogen um Bindungsstellen an Fibrin,  quervernetztes alpha-2-antiplasmin verstärkt aber indirekt die Bindung von Plasminogen an Fibrin.

Alpha-2-Antiplasmin zirkuliert im Plasma in einer Konzentration von etwa 1 µM, das entspricht 70 µg/mL. Es wird in der Leber synthetisiert und hat eine biologische Halbwertszeit von 3,3 Tagen. Im Verlauf des Gerinnungsvorgangs sind etwa 20% des alpha-2-antiplasmins mit Fibrin quervernetzt.